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棘阿米巴ATP合酶结构揭示TCA与OXPHOS直接蛋白连接
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事件综述
本事件围绕棘阿米巴(Acanthamoeba castellanii)线粒体ATP合酶即复合物V结构的解析展开。2026年10月2日,顶刊论文报道,研究者综合运用冷冻电镜技术,并结合非富集线粒体裂解物的质谱蛋白质组学方法,成功解析了棘阿米巴ATP合酶的结构。更为关键的是,研究团队在该结构中发现活性苹果酸脱氢酶(MDH)二聚体直接整合于ATP合酶外周柄中,由此构成三羧酸循环(TCA循环)与氧化磷酸化(OXPHOS)之间的直接蛋白连接,为真核生物能量代谢的空间组织提供了直接的蛋白层面证据。
由模型根据报道生成 · 2 小时前更新
最新进展10月2日 00:00
顶刊论文报道棘阿米巴ATP合酶结构,发现MDH整合于外周柄形成TCA循环与OXPHOS的直接蛋白连接。报道时间线
沿着报道,了解事件的不同侧面。
10月2日
- 顶刊论文(社媒热度)Acanthamoeba ATP合酶结构揭示TCA循环与OXPHOS之间的直接蛋白连接
研究者用冷冻电镜结合非富集线粒体裂解物的质谱蛋白质组学,解析了Acanthamoeba castellanii线粒体ATP合酶(复合物V)的结构,发现活性苹果酸脱氢酶(MDH)二聚体整合在ATP合酶外周柄中,构成OXPHOS与TCA循环之间的直接蛋白连接。
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